11.DNA是反平行、右手螺旋雙鏈結構，直徑2.37nm，螺距3.54nm，每一螺旋有10.5個堿基對，每個堿基對相對旋轉(zhuǎn)角度36°，垂直距離0.34nm。腺嘌呤A=胸腺嘧啶T，鳥嘌呤G≡胞嘧啶C。

　　12.DNA變性：堿基間氫鍵斷裂。溶液黏度↓，增色效應(260nm處吸光度增加)。

　　Tm(融鏈溫度)：雙鏈解開50%時的溫度，與GC含量正比。

　　13.mRNA：蛋白質(zhì)合成的模板，二級：線形單鏈結構，5'-末端有m7GpppN帽結構，3'-末端有多聚A尾結構。hnRNA(內(nèi)含子+外顯子)→mRNA(外顯子)。鏈的局部可形成雙鏈結構。

　　tRNA：運載氨基酸的載體，分子量最小，含稀有堿基最多。二級：三葉草樣，5'→3'：DHU環(huán)+反密碼子環(huán)+TψC環(huán)+相同CCA結構。三級：倒L形。

　　rRNA：核糖體組成成分，二級：花狀，含3'-CCA-OH。原核生物30S小亞基→16S rRNA，50S大亞基→23S、5S rRNA;真核生物40S小亞基→18S rRNA，60S大亞基→28S、5.8S、5S rRNA。

　　14.酶：蛋白質(zhì)。核酶：RNA。

　　多功能酶：由于基因融合，形成一條多肽鏈組成卻具有多種不同催化功能的酶。

　　同工酶：催化相同化學反應，但分子結構、理化性質(zhì)、免疫學性質(zhì)均不同。

　　變構酶：與一些效應劑可逆性結合，通過改變酶的構象而影響酶活性。

　　15.結合酶(全酶)：酶蛋白+輔助因子。

　　酶蛋白：只能結合一種輔助因子，決定特異性，對熱不穩(wěn)定，可用透析或超濾方法除去。

　　輔助因子：可與不同酶蛋白結合，決定反應種類和性質(zhì)。金屬離子最常見。輔酶：運載體作用，與酶蛋白結合才有酶活性。輔基：金屬離子+小分子有機物，不能離開酶蛋白獨立存在。差別：透析可使輔酶與酶蛋白分離，輔基不能。

　　細胞色素不是含B族維生素的輔酶。

　　TPP含VitB1，F(xiàn)AD含VitB2，NAD+含VitPP，CoA含泛酸。

　　16.所有酶均有活性中心。含結合基團+催化基團。

　　酶活性中心基團參與質(zhì)子的轉(zhuǎn)移：一般酸-堿催化作用。

　　乳酸脫氫酶的同工酶有5種(LDH1～LDH5)。

　　心肌：LDH1、CK2。骨骼肌：LDH3、CK3。肝臟：LDH5。腦：CK1。

　　17.酶促反應：極高效率，高度特異性，可調(diào)節(jié)性。機制：降低反應活化能。

　　影響因素：酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑。

　　特征性常數(shù)Km，與酶結構、底物、溫度、pH、離子強度有關，與酶濃度無關。

　　最適溫度、最適pH不是特征性常數(shù)。

　　米氏方程：V=Vmax[s]/(Km+[s])。

　　Km=達到1/2Vmax的底物濃度值。Km越小，親和力越大。

　　競爭性抑制劑與酶分子非共價結合。

　　無抑制劑 競爭性抑制 非競爭性抑制 反競爭性抑制

　　Km ↑ 不變 ↓

　　Vmax 不變 ↓ ↓

　　18.變構酶反應動力學不符合米氏方程。含催化中心和調(diào)節(jié)中心。

　　變構調(diào)節(jié)可引起酶的構象變化，而非構型變化。

　　共價修飾：酶蛋白肽鏈上一些基團與化學集團可逆共價結合從而改變酶的活性。磷酸化修飾最常見。

　　快速調(diào)節(jié)：變構調(diào)節(jié)，化學修飾。

　　緩慢調(diào)節(jié)：酶的誘導和阻遏。

　　19.糖的無氧酵解：產(chǎn)生2ATP(糖原開始為3ATP)，胞液。生理意義：迅速供能，對肌收縮更重要;紅細胞唯一供能方式;神經(jīng)細胞、白細胞、骨髓細胞不缺氧也可發(fā)生。關鍵酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1(最重要)，丙酮酸激酶。

　　20.三羧酸循環(huán)(檸檬酸循環(huán)、Krebs循環(huán))：胞液+線粒體。關鍵酶：檸檬酸合酶，異檸檬酸脫氫酶，α-酮戊二酸脫氫酶復合體(TPP、硫辛酸、FAD、NAD+、CoA)。1次底物水平磷酸化(琥珀酰CoA→琥珀酸)，2次脫羧(產(chǎn)生2分子CO2)，4次脫氫(3次由NAD+接受產(chǎn)生3×2.5ATP，1次由FAD接受產(chǎn)生1.5ATP)。乙酰CoA→10ATP;丙酮酸→12.5ATP;葡萄糖→30/32ATP。[/s][/s]

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