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2016年臨床執(zhí)業(yè)醫(yī)師《微生物學》專項突破(6)

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乳酸脫氫酶的理化性質

  乳酸脫氫酶(LDH)分子量為130~140KDa,由兩種亞單位組成:H(表示heart)和M(表示muscle)。它們按不同的形式排列組合形成含4個亞基的5種同工酶,即:LDH1(H4)、LDH2(H3M1)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)。

  1.LDH催化丙酮酸與乳酸之間還原與氧化反應,在堿性條件下促進lacticacid向pyruvicacid方向的反應,而在中性條件下促進pyruvicacid向lacticacid的轉化(為逆反應)。LDH是參與糖無氧酵解和糖異生的重要酶。

  2.由于LDH幾乎存在于所有體細胞中,而且在人體組織中的活性普遍很高,所以血清中LDH的增高對任何單一組織或器官都是非特異的。在AMI時升高遲、達峰晚,故對早期診斷價值不大。由于半壽期長(10~163小時),多用于回顧性診斷,如對入院較晚的AMI病人、亞急性MI的診斷和病情監(jiān)測。

  3.LDH在組織中的分布特點是心、腎以LDH1為主,LDH2次之;肺以LDH3.LDH4為主;骨骼肌以LDH5為主;肝以LDH5為主,LDH4次之。血清中LDH含量的順序是LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5.

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